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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖子自身业务的有难度性和有很多N-glycoproteins低展示技术水平可使得对N-glycosylation设备构造的定性分析的叙述也十分难。在探测低丰度的N糖基化突显核血清或肽段时,进来参杂许多未突显的核血清肽断,这很易于将低丰度的糖基化突显核血清肽段的的信号掩饰。凝素亲和法是近年糖核血清质组学中利用最广泛泛的分离法丰度措施。凝集素(lectin)也是类糖构建核血清质,能专业辨别的某类特异设备构造的单糖或聚糖中目标的糖基编码序列而与之构建,它们之间与糖链不可逆转非共价构建,糖核血清或糖肽被凝集素捕捉随后,一般是用目标的单糖按照行业构建凝集素将糖核血清或糖肽过柱接下来。 球膳食纤维经途酶解后利于凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,第二用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切掉衔接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该操作由于Asn大原子结构量增多2.9890Da。最好用高gps精度LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段,实现文献检索资料库,根本脱糖后大原子结构量两者实际大原子结构量的变化无常并且糖基化绘制肽段的字段,导致知道该球膳食纤维的N-糖基化位点。N-糖基化位点知道完后,再利于label-free的原理图对其来参考值分折。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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